элементарные молекулы , кристалличные сами по себе, образуют тем не менее лишь коллоидальные растворы: повидимому, они обладают в высокой степени способностью ассоциироваться (за счет т. н. остаточного сродства, к-рое нередко проявляется у целых молекул после насыщения обычного, главного сродства) в громоздкие аггрегаты с настолько малой степенью дисперсности, что их размеры переходят границу, отделяющую истинные растворы от коллоидальных. Степень ассоциации в значит, мере зависит от внешних физич. условий (t°, концентрации и т. д.), поэтому определение мол. веса Б. в. теряет обыч. значение и дает лишь колеблющиеся результаты, указывающие не на мол. в. элементарных молекул, ана степень их ассоциации при условиях данного опыта.

Растворимость. Нек-рые Б. в. растворимы в воде (альбумины, нуклеопроте-иды), другие-нерастворимы в чистой воде, но растворяются в разбавленных растворах нейтральных солей (глобулины) или в щелочах (фиброин, муцины), или в к-тах (прот-амины, спонгин); растворы оптически активны, вращают влево. Почти все (за исключением немногих растительных белков, напр. глиадина и гордеина) нерастворимы в спирте, почему осаждаются из водных растворов при прибавлении спирта. Коллоидальные растворы Б, в. не диффундируют через животные перепонки и коллодионные пленки, чем пользуются при очистке Б. в. от минеральных примесей путем диализа. Для разделения смеси белков применяют метод дробного высаливания, основанный на том, что отдельные белки осаждаются из своих растворов при прибавлении различного количества насыщенных растворов (NH4)2S04, MgCla и других солей (Гофмейстер). Растворы Б. в. свертываются или коагулируют от воздействия различных факторов: нагревания (до 60-75°), прибавления электролитов (солей, к-т, щелочей), изменения дисперсионной среды (растворителя), прибавления спирта, ацетона и т. д. При этом наряду с физ.-хим. процессом уменьшения степени дисперсности (соединения распыленного в растворителе Б. в. в ббльшие конгломераты) могут итти и более глубокие химич. процессы с изменением строения и свойств молекул Б. в. (Б. в. денатурируются); некоторые белки денатурируются под влиянием энзимов (нанр. казеин-при действии на него сычужным ферментом). Сильная кислотность или щелочность растворов препятствует свертыванию, при чем получаются растворимые в кислотах и щелочах продукты - ацидальбумины и щелочные альбуминаты. Для каждого Б. в. существует определенная концентрация водородных ионов (изоэлектри-ческая точка), при которой с особенной .легкостью происходит свертывание раствора при нагревании (Михаэлис).

Выделение и очистка Б. в.; осаждение их из растворов и очистка от минеральных примесей производится диализом.

Качественные реакции на Б. в. Реакции эти основаны или на осаждении Б. в. в виде нерастворимых соединений или на изменении цвета растворов или осадков.

Главнейшие из них следующие: 1) свертывание слабо-кислых растворов при кипячении (не все Б. в. показывают эту реакцию); 2) осаждение небольшими количествами солей тяжелых металлов: HgClg, уксуснокислого РЬ и др.; 3) осаждение кислотами- фосфорномолибденовой, железистосинероди-стоводородной, пикриновой, сульфосалици-ловой, таннином; 4) образование черного осадка PbS при кипячении раствора Б. в. со щелочным раствором свинцовой соли; 5) биуретовая реакция - фиолетовое окрашивание при нагревании с NaOH и каплей 2%-ного раствора CuSO, (альбумозы и пептоны дают красноватую окраску, аминокислоты совсем не показывают биурето-вой реакции); 6) ксантопротеиновая реакция-желтое окрашивание при нагревании с IINOg (зависит от присутствия в Б. в. тирозиновой и триптофановой групп); 7) Ми-лонова реакция-образование красной коагулированной массы при кипячении Б. в. с раствором Hg2(N03)2, содержащим HNO2 (эту реакцию дает тирозиновая группа); 8) нингидриновая реакция - синее окрашивание с трикетогидринденгидратом; эту реакцию показывают также и -аминокислоты.

Б. в. имеют двойственный, амфотерный характер - обладают одновременно очень слабыми основными и очень слабыми кислыми свойствами; у протаминов и гистонов ясно выражен основной характер.

Элементарный состав Б. в. В состав всех их входят 5 элементов: С, Н, О, N, S; некоторые содержат еще Р (нуклеины, казеин). Содержание этих элементов колеблется: С 50-5р%, Н 6,5-7,5%, N 15-17,6%, О 20-24%, S 0,3-2,4%, Р 0,4-0,9%. У глюкопротеидов N меньше: 11,7-12,3%; протамины не содержат S; гемоглобин (см.) содержит Fe (0,3-0,5%). Недавно открыты Б. в., содерлсащие J и др. галоиды. Почти неизбежно содержание золы - вследствие трудности отделения диа.лизом последних следов неорганических примесей.

Гидролиз Б. в. Процесс этот происходит под влиянием кислот, щелочей, энзимов и при гниении; наиболее энергично действуют кислоты, щелочи-медленнее, но с наибольшей постепенностью протекает гидролиз при действии энзимов.

Шютценберже (1875-80 гг.) нагревал Б. в. с баритовой водой до 200° под давлением, при чем ему удалось выделить из сложной смеси продуктов реакции лишь немногие труднорастворимые кристаллические аминокислоты (лейцин и тирозин). Позднее Э. Фишер нашел более удобный способ расщепления Б. в. - кипячением с дымящей соляной кислотой или с 25%-иой HgS04;oH же выработал способ разделения получающейся смеси аминокислот: смесь эту этери-фицируют, пропуская сухой газообразный НС1 в раствор в абсолютном спирте, при чем образуются хлористоводородные соли эфиров, к-рые разлагаются на холоду при действии КОН, свободные слолшые эфиры извлекают эфиром, к-рый затем отгоняют, и оставшиеся сложные эфиры аминокислот подвергают дробной перегонке под уменьшенным давлением и т. о. изолируют отдельные аминокислоты в виде их эфиров,

которые затем омыляюТ. По этому способу удается получить 60% от веса взятого Б. в. в виде изолированных аминокислот. Метод был применен к очень большому числу различных Б. в, (свыше 100), и в результате получались одни и те же аминокислоты, числом около 20 (в различных количественных соотношениях): 1) одноосновные -моноаминокислоты-гликоколь, аланин, аминомасляная кислота, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин; 2) одноосновные диаминокислоты-орнитин, аргинин, лизин; 3) одноосновные аминооксикис-лоты - серии, тирозин; 4) двуосновные аминокислоты, аспарагиновая к-та, глутамино-вая к-та; 5) содержащие серу аминокислоты цистеин и цистин; 6) гетероциклические аминокислоты - пролин, оксипролин, триптофан, гистидин. При гидролизе некоторых Б. в. наряду с аминокислотами получаются и другие вещества: углеводы (глюкопро-теиды), фосфорная к-та, пуриновые и пи-римидиновые основания (нуклеопротеиды). Энзиматический гидролиз Б, в. при процессах пищеварения осуществляется протеолитическими энзимами: пепсином желудочного сока, трипсином и эрепсином поджелудочной железы и стенок кишек; энтерокиназа, выделяемая слизистой оболочкой кишек в готовой форме, а панкреатической железой-в виде вещества, из которого она образуется, слулшт активатором трипсина. Пепсин вызывает первые стадии гидролиза Б. в. (не действует на нентцды); трипсин также гид-рол изует белки, но б. ч. лишь в присутствии активатора с образованием пептидов (в отсутствии эитерокиназы расщепляет лишь клупеин и пептоны); эрепсин заканчивает гидролиз - расщепляет пептиды на аминокислоты, но не действует на белки и пептоны. Т. о. сложные молекулы Б. в. при комбинированном действии протеолитиче-ских энзимов постепенно расщепляются на вещества, состав которых все более упрощается, в такой последовательности: Б. в.- альбумозы пептоны полипептиды -> дипептиды аминокислоты. Альбумозы ближе всего стоят к Б. в., они не свертываются при нагревании, но высаливаются сернокислым аммонием - в отличие от пептонов, которые уже не высаливаются; и те и другие показывают биуретовую и ксан-топротеиновую реакцию. Э. Фишеру и Аб-дергальдену удалось изолировать из продуктов гидролиза фиброина тетрапептид и трипептид; еще больше число полученных дипептидов, многие из которых оказались идентичными с синтетическими дипеп-тидами. Процессы гидролитического расщепления Б. в. происходят также и при гниении их, которое начинается уже в кишечнике животных. В результате получаются еще более простые продукты расщепления, так как аминокислоты разлагаются при действии бактерий с отщеплением СО HgS, NHj и с образованием фенола, крезста, скатола, индола, птомаинов, жирных кислот и др.

Строение Б. в. до сих пор еще не выяснено окончательно. По предположению Э. Фишера, белковые молекулы со-

стоят из очень длинных прямых цепей, образованных из амидообразно соединенных между собой остатков аминокислот. Для проверки своей теории Э, Фишер синтезировал полипептиды, в к-рых осуществляется именно такая связь аминокислот:

RCH(NHa)CO-HNCHRCO-HNCHR CO- и т. д., где R, R и т. д.-одинаковые или различные радикалы. С 2 молекулами аминокислот получаются дипептиды, из 3 молекул - трипептиды, из 4 - тетрапептиды и т. д. Простейший дипептид - глицил-глицин, в состав к-рого входят 2 остатка гликоколя: NHa.CHa-CO.NH.CHg.COOH. Э. Фишер получил полипептид с мол. в. 1 213 (15 остатков гликоколя и 3 остатка лейцина), а Абдергальден и Фодор-еще более сложный, с мол. в. 1 326 (15 остатков гликоколя и 4 остатка лейцина). Высшие синтетические полипептиды оказались весьма сходными с альбумозами и пептонами: они тоже обнаруживают амфотерный характер, распадаются на те же продукты гидролиза; при действии кислот и энзимов полипептиды показывают большинство белковых реакций; физич. свойства тоже сходны: полипептиды дают коллоидальные растворы, коагулирующиеся, высаливающиеся и осаждающиеся при тех же условиях, что и белковые растворы. Вышеупомянутые полипептиды с 18 и 19 остатками аминокислот так сходны с Б. в., что если бы они были найдены в природе, то их причислили бы, вероятно, к Б. в. Несмотря, однако, на такое сходство синте-тич. полипептидов с альбумозами, пептонами и Б. в., в новейшее время возникают сомнения относительно существования в природных Б. в. чрезвычайно длинных прямолинейных цепей; такие же длинные открытые цепи принимались раньше также в молекулах высших углеводов (крахмала, целлюлозы), но за последние годы такие воззрения совершенно оставлены в химии углеводов: взамен колоссальных нитевидных молекул принимают небольшие элементарные молекулы циклического строения, ассоциированные в громоздкие аггрегаты с кажущимся большим мол. в. На существование циклической связи в молекулах белков указывает факт получения в нек-рых случаях при их гидролизе циклич. ангидридов аминокислот, т. н. дикетопиперази-нов; простейший дикетопиперазин (из гликоколя) имеет строение:

,NH-CDs

он,.

Но до сих пор не выяснено еще окончательно, являются ли эти дикетопиперазины первичными продуктами расщепления Б. в., или же они получаются в результате циклизации первично образовавшихся аминокислот. Кроме того, в результате новейших рентгеноскопических исследований возникает вопрос о самом принципе соединения отдельных составных частей в молекулах Б. в.: может быть Б. в. являются продуктами ассоциации индивидуальных, сравнительно простых, притом неоднородных молекул; эта связь должна быть устойчивой и небеспорядочной в смысле пространственного расположения, для того чтобы объяснить высокую специфичность Б. в.

Синтезы Б.в. О попытках синтетич. получения Б. в. в лабораториях см. выше. Организм животных и человека производит синтез Б. в. из аминокислот, получающихся при энзиматическом гидролизе Б. в. в пищеварительном аппарате. По взглядам Абдергальдена, аминокислоты всасываются стенками кишечника, и тут же происходит синтез белков, свойственных крови, которые разносятся кровью по всему организму; отдельные клетки тела снова перестраивают белки крови в нужные им Б. в. Механизм синтеза Б. в. в растениях не выяснен еще окончательно. Новейшие исследования (Бодиша, Боме и др.) указывают на то, что в образовании Б. в., вероятно, принимает участие формальдегид CHgO, являющийся первым продуктом ассимиляции растениями COg в зернах хлорофилла, который образует с неорганич. азотистыми соединениями формгидроксамо-вую кислоту НО СН : N ОН, превращающуюся при дальнейшем действии света в аминокислоты, а эти последние (вероятно при действии энзимов) образуют Б. в.

Классификация и номенклатура Б. в. Обычно подразделяют Б. в. на 2 главные группы: настоящие белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды. Иногда выделяют в первой группе еще подгруппу альбуминоидов-Б. в. покровов и скелета.

I. Настоящие белки: 1) альбумины - содержатся в яичном белке, молоке и в кровяной сыворотке; они растворимы в воде, щелочах и к-тах, свертываются при кипячении и высаливаются при насыщении (NH4)aS04; 2) глобулин ы - эдестин растительных семян, миозин мускульного сока, фибриноген крови; нерастворимы в чистой воде, растворяются в разбавленных растворах солей и в щелочах; обладают слабокислыми свойствами; высаливаются сернокислым аммонием легче альбуминов, чем и пользуются для их разделения; 3) г и-стоны-содержатся в лейкоцитах, в красных кровяных шариках, в нуклеопроте-идах; обладают ясно выраженным основным характером;4) протамины-содержатся в сперме рыб, имеют довольно сильные основные свойства; при гидролизе дают очень много аргинина (до 85%). Приводимые далее альбуминоиды-Б. в. покровов и скелета-отличаются устойчивостью к хим. воздействиям; они растворяются, лишь претерпевая глубокие хим. изменения; 5) к о л-л а г е н-составляет органич. основу костей и хрящей; при кипячении с водой дает животный клей, в чистом, бесцветном виде называемый желатиною; 6) эластин - находится в связках, в волокнах соединительных тканей; 7) фиброин - содержится в шелке (около 53%); 8) кератин - главная составная часть ногтей, копыт, рогов, во.тос, перьев; 9) спонгин - содержится в губке.

II. Сложные Б. в., пр отеиды, являются соединениями белка с другими б. или м. сложными соединениями, что обнаруживается при их гидролизе: наряду с аминокислотами получаются и другие вещества. Сюда относятся: 1) фосфопротеиды или ну-1СлеоальбуминЫу содерлсащие фосфор-

ную кислоту, а именно: казеин молока, вителлин из желтка яиц; 2) нуклео-протеиды, образующие главную составную часть клеточных ядер; они состоят из Б. в., соединенных с нуклеиновыми кислотами, в состав которых входят: фосфорная к-та, основание груннЫ пурина или пиримидина и пентозы (d-рибоза); 3) глюко-протеиды - представляют соединения белка с углеводами; сюда относятся животные слизи-муцины, при гидролизе которых наряду с аминокислотами получается d-глюкозамин (или галактозамин); к глю-копротеидам близко стоят хондрому-коиды, которые вместе с коллагеном образуют хрящи, 4) хромопротеиды - соединения белков с окрашенными веществами; гемоглобин, главная составная часть красных кровяных шариков, яв.чяет-ся соединершем Б. в. глобина с гематином

Сз4Нз2К404РеОН.

Анализ Б. в. Качественные реакции на Б. в.- см. выше. Методы количественного определения основываются на определении содерлсания N в исследуемом материале по способу Кьельдаля, при чем найденное процентное содержание N умножают на 6,25 (та1{ как в большинстве природных Б, в. содержится около 16% N). В отдельных случаях пользуются и другими методами, например при исследованиях патологической мочи о количестве содержащихся в ней Б. в. судят по объему осадка, образующегося при прибавлении к определенному объему мочи раствора лимонной и пикриновой кислот (метод Эсбаха).

Лит.: ЧичибабинА. е., Основные начала органич. химии, стр. 273-280, гпз, 1925; Шор ы-г и н П., Краткий курс орган, химии, стр. 131-139 и 371-385, гиз, 1925; Abderhalden е., Lehrbucli d. physiolog. Cbemie in 30 Vorlesungen, 5 Auflage, Wien, 1923; Handbuch d. biochemischeu Arbeitsmethoden, B. 2, p. 270-497, В.-Wien, 1910; Fischer E., Untersuchungen fiber Aminosauren, Polypeptide u. Proteine, В., 1906; с о h n h e i m ()., Chemie d. Eiweisskorper, 3 Aufl., Braunschweig, 1911; Hammarsten O., Lehrbuch d. physiologischen Chemie, 11 Aufl., Munchen, 1926; P a u 1 i W., Eiweisskorper u. KoUoide, I,pz.-B., 1926; К 6 n i g J., Chemie d. menschlichen Nahrungs- u. Genussmittel. B. 1 - 1921, B. 2-1920, B. 3-1918, В.; Fr. Ullmanns Enzyklopadie d. technischen Chemie, B. 4, p. 494-525, Berlin-Wien. П. Шорыгин.

Применение Б. в. в технике. Б. в. находят применение в самых разнообразных отраслях производства.

1. Альбумин яичный употребляется: в текстильной промышленности-в качестве загусток (крашение хлопчатобумалсных тканей и шерстяных изделий), в виноделии- для осветления вин, в бумажном производстве-при изготовлении искусственного пергамента Куглера и т. д., в кондитерском деле, в медицине-при прихтовлении различных фармацевтических препаратов (напр. препарат Liquor ferri albuminati).

2. Альбумин кровяной употребляется в текстильной промышленности в качестве загусток. Он обладает большей способностью сгущать краски, чем альбумин яичный, но для светлых тонов красок менее пригоден. При паточном производстве альбумин кровяной употребляется при подготовке патоки для брожения. Альбумин кровяной обесцвечивает дубильные экстракты. При производстве пластических масс альбумин